proteinler

PROTEİNLER
Prof. Dr. Muhsin KONUK
% 50-55 C
% 6-8 H
%15-18 N
PROTEİN
% 20-23 O
% 0-4 S veya P
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Protoplazmanın yapısal bileşenidirler.
Enzim olarak görev yaparlar.
Besin maddelerinde bulunan proteinler,
hücresel proteinlerin sentezi için gerekli
yapıtaşları olan a. asitlerin kaynağını
oluştururlar.
Organik ve inorganik bir çok maddenin
taşınmasında rol oynarlar.
Bazı proteinler veya peptitler hormon olarak
iş görmektedir
Karmaşık proteinler şeklinde düzenlenerek
antikorları oluştururlar.
Nükleik asitlerle birlikte virüsleri oluştururlar.
Primer Yapı
Amino
asitlerin polipeptit zinciri
üzerinde nitel ve nicel
sıralanışlarını, protein molekülünün
bir veya daha fazla sayıda polipeptit
zincirinden oluşup oluşmadığı
hakkında bilgi veren yapıdır.
İnsülinin yapısı
İnsülinin yapısı ilk olarak Frederick
Sanger tarafından ortaya
çıkarılmıştır. Bu çalışma sayesinde
1958 yılında Nobel Ödülü verilmiştir.
Sekonder Yapı
Peptid zincirlerinin bu sekonder yapıları
Pauling ve arkadaşları tarafından X ışınları
yardımı ile ortaya konulmuştur.
İkincil yapıyı zincirdeki karbonil grubu ile
imido grupları arasında oluşan hidrojen bağları
oluşturur.
Zayıf hidrojen bağları bir polipeptit zincirinin
içinde oluştuğu gibi komşu polipeptit zincirleri
arasında da oluşabilir.
İkincil yapılar α-heliks yada β-pilili tabaka
şeklinde olabilir.
α-Heliks
α-Helikste zayıf hidrojen bağı, bir peptit
bağındaki elektronegatif azot atomuna bağlı H
atomu ile bu peptit bağından sonraki dördüncü
amino asidin karbonil grubunun oksijen atomu
arsında oluşmaktadır.
Bir peptit zincirinin α-heliks oluşturabilmesi için
ya sadece L-formunda a.asitleri veya sadece Dformunda a.asitleri içermesi gerekir.
Saç, kıl, tüy, yün, boynuz, tırnak, deri ve kuştüyü
gibi α-keratinlere dahil proteinler genellikle
soldan sağa dönüşlü α-heliks düzenlemesi
gösterirler.
Hidrojen Bağı
Bağı
Hidrojen
Bağı
Bağı
•Alfa heliks yapısına
yünde, saçlarda ve
kasların miyozininde
rastlanır, özellikle
keratinde tesbit
edilmiştir.
•Ayrıca fibrinojen,
fibrin ve sentetik
polipeptidlerde bu
yapı mevcuttur.
Sol elli
Sağ
Sağ elli
L amino asitler soldan sağ
sağa ve sağ
sağdan sola doğ
doğru kı
kıvrı
vrılan heliksler meydana
gelebilir. Soldan sağ
sağa doğ
doğru dö
dönüşlü heliks,
heliks, sağ
sağdan sola dö
dönüşlü helikse gö
göre
daha kararlı
kararlıdır.
β-pilili konfigürasyonu
Antiparalel β-pilili konfigürasyonu
Paralel β-pilili konfigürasyonu
Karışık β-pilili konfigürasyonu
Beta-pilili
konfigürasyonu ise ipek
lifi gibi gerilmiş protein
moleküllerinde görülmektedir.
α – heliks ısı ve nemin etkisiyle βpilili tabakaya dönüşebilir.
BAŞ
BAŞLICA
BAŞ
BAŞLICA
Tersiyer Yapı
İkinci yapıyı oluşturan alfa ve beta konfigürasyonlar üst üste katlanır ve yumak şeklinde
sarılırlarsa elipsoid bir yapı gösterirler ki bu
proteinlerin tersiyer yapılarıdır.
Bu durum ise ancak yan zincirlerin reaksiyona
girmesi ile mümkündür. Bu etkileşimler zayıf
hidrojen bağları, kovalent bağlar, tuz bağları,
iyonik bağları, Van der Walls çekim ve itim
gücü ile sağlanmaktadır.
Proteinlerin bu üçüncü yapısı globüler veya
oval bir protein molekülünde olduğu kadar, saç
gibi lifsel bir yapı gösteren bir proteinde de
görülebilir.
Sekonder yapı
Tersiyer yapı
S-S bağları (disülfür köprüleri):
Kovalent ve çok kuvvetli bağlardır. Sistin
birimlerinin neden olduğu bağlardır
Hidrojen bağı
Çok kuvvetli
değildir, ancak
protein molekülü
içerisinde çok
bulunması dolayısı
ile etkili özellik
kazanır.
Oksijen hidrojeni
kendine çeker.
Böylece ortada bir
köprü oluşur.
İyon bağı (tuz köprüsü, elektrostatik
bağ)
Proteinlerdeki
COOH grupları
yüklerini NH2
gruplarına vererek
COOH grubu anyon,
NH2 grubu katyon
haline geçer.
COO- ve NH3+
grupları Kulon
Kanuna göre
birbirini çeker.
NH3+
COO-
COO-
NH3+
Hidrofob bağ (apolar bağ, Van der
Waals bağı):
Valin, Lösin gibi apolar
gruplar bulunduran
amino asitler bu
grupları arasındaki
Van der Waals
bağlarıyla
çekmeleri sonucu
oluşan bağ tipidir.
CH
I
CH2
I
S
I
S
I
CH2
I
CH
C
II
O
H
I
N
N
I
I
I
H
I
I
I
O
II
C
R
I
CH
CH
I
R
HN
CH
I
(CH2)4
I
NH3+
I
COOI
CH2
I
CH
CH
I
CH
H3C
H3C
CH
C
II
O
CH3
CH3
Kuaterner Yapı
Benzer özelliklere sahip alt üniteler
salkım benzeri, topluluklar oluşturarak
dördüncü yapıya neden olurlar.
Bu yapı proteinin polimerizasyonunu
yansıtan bir olaydır.
Molekül ağırlığı 50.000 Da’dan büyük
proteinler kuaterner yapıya sahiptirler.
Fosforilaz-A
dört alt üniteye sahip,
dördüncül yapıyı sergileyen bir
proteindir.
Bu tür yapılarda alt üniteler kovalan
olmayan güçler ile birleşmişlerdir.
Hemoglobin, serüloplazmin, trozinaz
gibi globüler proteinler bu sınıfa
dahil olurlar.
ÖZET OLARAK
Proteinlerin temel işlevlerine göre
aşağıdaki biçimde sınıflandırılırlar:
Fonksiyon
Protein (örnekler)
Katalitik rol
Enzimler
Kontraksiyon
Aktin, Miyozin
Gen regülasyonu
Histonlar, Repressör protein
Hormonal rol
İnsülin
Korunma
Fibrin, immunoglobulinler, İnterferon
Düzenleyici rol
Kalmodulin
Yapısal rol
Kollagen, Elastin, Keratinler
Transport
Albumin (bilirubini, yağ asitlerini vb),
Hemoglobin (oksijen ve karbondioksidi),
Lipoproteinler (lipitleri), Transferrin (demiri)
Proteinlerin Sınıflandırılması
I Basit
Proteinler
Albuminler
II Bileşik
Proteinler
Globulinler
Mukoproteinler
Gluteinler
Glikoproteinler
Prolaminler
Lipoproteinler
Nükleoproteinler
III Protein
türevleri
Proteazlar
Koagule
proteinler
Peptonlar
Skleroproteinler Kromoproteinler
(albuminoidler)
Histonlar
Metalloproteinler
Fosfoproteinler
Türev proteinler
Proteinlerin intramoleküler değişikliği
veya hidrolizi sonucu meydana gelen ve
farklı fizikokimyasal özellikler gösteren
proteinler veya bunların parçalanma
ürünleridir.
Denatüre ve koagüle proteinler türev
proteinler sınıfına dahildir.
Denatü
Denatüre olmuş
olmuş
ısı yada asit
Pıhtı
htılaş
laşmış
ısı yada asit